炎症増強因子　TREM-1

TREM-1の構造と機能
ヒトTREM-1は染色体6p21.1にコードされており、185アミノ酸残基の細胞外ドメインと41アミノ酸の膜貫通ドメイン、および8アミノ酸の細胞内ドメインから構成されています。膜貫通ドメインは、DAP12の膜貫通部位のアスパラギン酸と塩橋を形成するリジンを含み、TREM-1とアダプター蛋白との相互作用をつかさどっています。
TREM-1やパターン認識受容体（pattern recognition receptor:PRR）の単独架橋よりも、TREM-1とPRR同士で架橋したほうがサイトカイン産生が増強することが知られており、TREM-1はPRRと共役して炎症反応において相乗的に働きます。
最近、TREM-1のリガンドが好中球ペプチドグリカン認識蛋白（peptidoglycan recognition protein 1:PGLYRP1）であることが報告され、細菌由来のペプチドグリカンとPGLYRP1が複合体を形成し、さらに既知のTREM-1を介したシグナル伝達が開始されます。このとき、細菌感染によって膜結合型mTREM-1の細胞外ドメインが切断を受けて遊離し、可溶性sTREM-1となり、細菌感染症発症時のバイオマーカーとなります。