トランスフェリン　Tf

トランスフェリン（Tf）は、主に肝臓で合成され鉄の貯蔵・運搬に関与する分子量80,000のβグロブリン分画に属する血漿蛋白（鉄結合性糖蛋白）です。トランスフェリンは、血清鉄・不飽和鉄結合能（UIBC）・フェリチンなどと併せて鉄欠乏性貧血の鑑別診断、治療のモニターとして利用されます。一方、尿トランスフェリンはアルブミン（Alb）とほぼ同様な排泄動態を示すことから、主に糸球体機能の評価に有用です。
トランスフェリンは、血清中では鉄と結合して生体内の種々の組織へ鉄を輸送する役割を持っています。1分子のTfはFe3+2原子と結合。正常ではTfの1分子の約3分の1が鉄と結合しているため、さらに血清鉄濃度の2倍量と結合しうる能力（不飽和鉄結合能）を保有しています。

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鉄（Fe）は生体内に3〜5g存在しており、その中で血清中の鉄はトランスフェリン（Tf）と結合しています。通常は血清中トランスフェリンの約1/3が鉄と結合し、残りの2/3が未結合の不飽和鉄結合能（UIBC）として存在しています。Tfが血清中の鉄と結合しうる能力（血清鉄＋UIBC）を総鉄結合能（TIBC）といいます。1分子のTfは2原子の3価の鉄イオンと結合するので、理論上1mgのTfは約1.3μgの鉄を結合できることになります。

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ペントシジンは、酸化ストレスや糖化ストレスの更新した腎機能低下や糖尿病において、種々の結合組織に増加する終末糖化産物（Advanced glycation end products:AGEs）です。従来糖尿病や腎不全など特殊な環境下においてのみ、その役割が注目されてきましたが、近年、骨強度を低下させる骨質劣化要因として新たな展開を見せています。尿中や血中のペントシジン濃度の上昇が、骨密度とは独立した骨折リスク因子となるとの研究報告が集積されています。

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